Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
Muitas enzimas alostéricas são oligoméricas ( constituídas de múltiplas subunidades) ; geralmente estão localizadas em um ponto de ramificação, ou próximo a ele, em uma via metabólica, influenciando no direcionamento de substratos para uma ou outra via disponível.
A atividade enzimática pode ser alterada pelos efetores por dois caminhos: aumento ou diminuição da V_máx ou aumento ou diminuição da K_m. Muitas enzimas alostéricas respondem a múltiplos efetores que interferem na V_máx e na K_{m. 
Fonte: http://www.ufpe.br/dbioq/portalbq04/adendo_enzimas_alostericas.htm
                                   Daysiany Andrade}