A enzima catalase e o peróxido de hidrogénio celular

A enzima catalase e o peróxido de hidrogénio celular

 

Amanda Benevides
Fonte:http://calhamacodoscuriosos.blogspot.com.br/2013/04/a-enzima-catalase-e-o-peroxido-de.html

Pâncreas - Corpo Humano

É uma glândula mista do nosso corpo, exócrina e endócrina. A parte endócrina é composta pelas Ilhotas de Langerhans.

A porção exócrina apresenta-se como uma glândula acinosa composta, como as parótidas. Há os ductos intercalares que penetram na luz dos ácinos e confluem para os ductos intralobulares e interlobulares.

A porção exócrina do pâncreas produz íons, água, e as enzimas tripsinogênio, quimiotripsinogênio, carboxipolipeptidase, ribonuclease, desosiribonuclease, triacilglicerol lipase, fosfolipase, elastase e amilase.

Este grupo de enzimas digere proteínas, carboidratos e gorduras.

O bicarbonato serve para neutralizar o pH ácido do quimo que chega do estômago para o duodeno.

As enzimas proteolíticas mais importantes são a quimiotripsina, tripsina e carboxipolipeptidase.

A tripsina e a quimiotripsina quebram as proteínas em peptídeos de vários tamanhos mas, é a enzima carboxiplipeptidase que se encarrega de quebrar os peptídeos em aminoácidos.

As enzimas proteolíticas são sintetizadas e secretadas pelo pâncreas inativas. O tripsinogênio é ativado pela enzima enteroquinase e vira tripsina.

A enteroquinase é secretada pela mucosa intestinal quando o quimo entra em contato com a mucosa. O quimiotripsinogênio é ativado pela tripsina e forma a quimiotripsina, a carboxipolipeptidase é ativada de maneira semelhante.

A inativação destas proteínas enzimáticas quando produzidas e armazenadas pelas células é essencial, se não, elas ativadas acabariam digerindo as células pancreáticas.

Esta inativação se dá pela secreção simultânea do fator inibidor da tripsina.

Como é a tripsina que ativa as outra enzimas, o inibidor da tripsina impede a ativação das outras enzimas.

A água e os íons bicarbonato são secretados pelas células epiteliais que compõem os ductos intercalares.

As secreções pancreáticas atingem o duodeno pelo longo ducto pancreático que habitualmente une-se ao ducto hepático antes de desaguar no duodeno.

O controle da secreção pancreática é feito principalmente pelos hormônios secretina e colecistocinina.

Ambos são secretados pelas células enteroendócrinas da mucosa duodenal e jejunal.

A colecistocinina é secretada sempre que o alimento entra no intestino delgado, e a secretina quando alimentos altamente ácidos penetram no intestino.

Quando a secreção da secretina acontece ela estimula o pâncreas a produzir e secretar íons de bicarbonato de sódio, que neutralizam a acidez do quimo que chega do estômago.

Fonte:
http://www.slimsite.hpg.ig.com.br/pancrea.html

Saiba Mais no http://www.grupoescolar.com/pesquisa/pancreas--corpo-humano.html

Jennyffer Sousa

Ligase do DNA

A ligase do DNA (ou DNA ligase) é uma enzima que promove a ligação entre os nucleótidos de duas moléculas de DNA.

Figura 1. Estrutura da enzima ligase do DNA

Em Engenharia Genética e Genética Molecular esta enzima é extremamente importante, dado que esta enzima ajuda a reparar as descontinuidades das moléculas de DNA de cadeia dupla, unindo a cadeia. Por exemplo, as ligases do DNA são utilizadas em conjunto com as enzimas de restrição para inserir fragmentos de DNA em plasmídeos.

Mecanismo de funcionamento da Ligase do DNA

A ligase do DNA forma duas ligações fosfodiester covalentes entre a extremidade 3’ hidroxilo de um nucleótido (“receptor”) com a extremidade 5’ fosfato de outro nucleótido (“dador”). Esta acção requer energia fornecida pelo ATP.

O processo completo decorre em 3 etapas:

1. adição de um resíduo de AMP (adenilação) ao centro activo da enzima, e libertação de um pirofosfato
2. transferência de AMP para o grupo fosfato 5’ da chamada cadeia dadora, formação de uma ligação pirofosfato
3. formação de uma ligação fosfodiester entre o grupo fosfato 5’ do dador e o grupo hidroxilo 3’ do receptor

As extremidades coesivas de dois fragmentos de DNA, obtidos por acção de enzimas de restrição, tendem a emparelhar devido à complementaridade das bases, e a ligação dos fragmentos é feita pela acção da ligase do DNA.

Figura 2. Esquema do emparelhamento entre duas extremidades coesivas sob a acção da ligase do DNA

                                                  Daysiany Andrade 

ENZIMAS DE RESTRIÇÃO

A construção de moléculas de DNA recombinante, ou seja, a ligação de segmentos específicos de moléculas de DNA de origens diferentes, é uma técnica que pode ser desenvolvida graças à descoberta das enzimas de restrição ou endonucleases.

O que são essas enzimas?

As enzimas de restrição foram descobertas e isoladas de inúmeras espécies de bactérias as quais têm a função de protegê-las de infecções virais. Os vírus bacterianos, ou fagos, ao invadirem o interior da bactéria, têm seu DNA cortado em sítios específicos, causando assim a restrição de seu ciclo de replicação que levaria à lise ou destruição da bactéria.

Como funcionam as enzimas de restrição?

As enzimas de restrição são proteínas que têm a capacidade de reconhecer, na dupla hélice do DNA, sítios de clivagem, ou seja, sequências específicas de 4 ou 6 bases. Uma vez reconhecido, é realizado um corte específico em cada ponto ou sítio em que as moléculas da enzima se ligam.

Esses sítios, além de estarem presentes no vírus, também existem no DNA de todos os outros organismos, inclusive na própria bactéria que produz a enzima.
Para evitar que seu próprio DNA seja cortado e, portanto, tornado inativo na bactéria, esses sítios de restrição aparecem ligados a uma molécula do grupo metil (CH3) o que impede a ação da enzima.
Uma das características mais importantes dessas enzimas é a sua especificidade, ou seja, uma mesma molécula de DNA submetida à ação de uma enzima é sempre cortada nos mesmos pontos e gera um conjunto de fragmentos de mesmo tamanho. Essa característica permite uma análise relativamente grosseira, porém bastante efetiva do ponto de vista prático na identificação de diferentes moléculas de DNA, permitindo o diagnóstico de organismos contendo pequenas alterações nas bases do material genético. É óbvio que, quaisquer duas moléculas de DNA de mesmo tamanho, contendo os mesmos sítios de restrição nas mesmas posições, resultam em conjuntos de fragmentos de tamanho idêntico.
Da mesma forma, porém, quaisquer alterações no DNA fora dos sítios digeridos pela enzima não são detectadas por esse método. Como esses sítios são relativamente raros (em geral bem menos de 1 por 1000 pares de bases - pb), moléculas diferentes podem apresentar o mesmo padrão de fragmentos ao serem cortadas com enzimas.

Como identificar os fragmentos cortados?

A separação de fragmentos de DNA de diferentes tamanhos pode ser feita através de um processo relativamente simples e rápido, a eletroforese em gel de agarose. Este gel representa, na verdade, uma “peneira” ou matriz capaz de retardar diferencialmente o movimento de moléculas de tamanhos variados. A molécula de DNA, devido à presença do ácido fosfórico, apresenta carga negativa, de modo que, quando submetida a um campo elétrico, em pH neutro, é atraída para o pólo positivo. A primeira etapa do processo da eletroforese consiste em se colocar numa cavidade ou poço, em uma das extremidades do gel, uma solução contendo a molécula do DNA cortado. Em seguida, deve-se fazer uma corrente elétrica passar pelo gel colocando o pólo positivo (ânodo) na extremidade oposta. Desta forma, após algum tempo, encontram-se, a partir do ponto de aplicação, as moléculas distribuídas em ordem decrescente de tamanho.
Para a visualização, o DNA é corado com um reagente fluorescente que se intercala na molécula, o brometo de etídio. Os fragmentos podem ser, então, observados sob luz ultravioleta (UV).

Fonte: Sociedade Brasileira de Genética: Raphael Gonçalves Nicésio
 (http://www.biomedicinabrasil.com/2012/02/enzimas-de-restricao.html)

Jennyffer Sousa 

Enzimas deduram câncer de mama ao sistema imunológico

Células cancerígenas não parecem ser de todo más.

Elas liberam enzimas que têm como função proteger o organismo.

Essas enzimas, chamadas metaloproteinases da matriz (MMP-8), enviam uma mensagem ao sistema imunológico para que ele ataque o próprio tumor do qual essas células fazem parte.

A descoberta, feita por cientistas da Universidade East Anglia foi publicada na revista científica ‘Journal of Biological Chemistry’.

Dylan Edwards e seus colegas descobriram que as células cancerígenas que produzem altas doses de MMP-8 não sobrevivem porque essas enzimas alertam o sistema imunológico sobre a localização do tumor, ajudando o organismo a atacá-lo.

O estudo, envolvendo pacientes com câncer de mama, revelou que as pacientes cujas células produzem boas doses de MMP-8 têm maiores chances de cura.

Nos anos 1990 foram testados medicamentos contra o câncer de mama que atacavam essas enzimas, devido a estudos iniciais que haviam apontado que essas enzimas também produzem agentes inflamatórios que danificam a estrutura das células, abrindo o caminho para a proliferação do tumor.

Os fármacos não funcionaram, e a conclusão deste novo estudo pode ser uma boa explicação para isso - o candidato a medicamento estava na verdade destruindo uma das fontes de defesa do organismo.

Contudo, as duas conclusões conflitantes agora terão que ser tiradas a limpo, antes que se pense em uma droga que ajude o corpo a se defender. 

Amanda Benevides

Fonte: Diário da Saúde

Bioquímica: Enzimas

Enzimas

Inibição enzimática por agentes químicos

Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática. Algumas dessas substâncias são constituintes da célula e outras são estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas do metabolismo. Quando o inibidor é produzido pela própria célula, a variação na sua concentração vai ser muito empregado pela própria célula como uma forma de controle da velocidade das reações. Esse mecanismo vai possibilitar ao organismo responder a diferentes condições fisiológicas.

Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-se na inibição específica de enzimas. O bloqueio de uma única reação vai afetar toda a sequência de reações, já que a reação bloqueada não vai gerar o produto que vai ser necessário pra reações seguintes.

Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:

• Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para oorganismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.
• Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
  

  

  Esquema cinético para uma inibição enzimática reversível
  • Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.
  • Os inibidores não-competitivos não tem semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.

                                                Daysiany Andrade 

Descoberto enzimas para criar sangue universal zero

Pesquisador dinamarquês descobre enzimas para criar sangue universal zero

Anunciado na revista Nature Biotechnology, a meta, praticamente sem precedentes, foi feita por Henrik Clausen, da Universidade de Copenhagen, que descobriu as enzimas bacterianas capazes de realizar a conversão dos grupos sanguíneos A, B, AB grupo universal 0.

"É uma descoberta muito importante e pode representar um passo importante na clínica, diz Giuseppe Remuzzi, Director do Departamento de Imunologia e Transplante de Clínicas da Riuniti Ospedali, Instituto Mario Negri, em Bergamo - temos cada vez menos sangue disponível, com o aumento da assistência médica para que as transfusões são necessárias (como no tratamento do câncer ou da cirurgia de transplante), então eu sempre uso mais. "

O tipo de sangue é uma característica individual é geneticamente determinada no nascimento. Depende da presença ou ausência da membrana das células vermelhas do sangue), as moléculas (antígenos como 'A' e 'B'. Quem é o grupo Aporti na superfície das células só 'bandeiras' antigênica 'A', que é o grupo B tem as bandeiras 'B', que é AB expõe tanto universal e, finalmente, que não é exposta 0 'bandeiras' para qualquer tipo.

Para realizar uma transfusão é necessária grupo de compatibilidade entre doador e receptor, assim, por exemplo, você não pode injetar sangue grupo A a um indivíduo do grupo B, ou vice-versa, caso contrário, desencadeia uma reação imunológica do organismo como receptor na rejeição de um órgão, mesmo com resultado fatal.

Qualquer grupo de pessoas podem receber de doadores do grupo 0, é dito que este universal, enquanto os do grupo 0 só pode receber sangue desse grupo, que também é o mais solicitado. Converta o sangue, B, AB zero grupo, portanto, não só elimina o risco de erros de transfusão, mas também aumentar a disponibilidade global do sangue, na verdade, especialmente em épocas de escassez de doações é sempre zero grupo universal mais escassos.

E 'por muitos anos que tenta realizar essa conversão, mas até agora não tinha sido exequível, com exceção de algumas tentativas tímidas de converter o grupo B para o grupo zero, mas não foram suficientemente eficazes para traduzir-se em uso clínico. O grupo dinamarquês pode ter encontrado a chave: na verdade, os cientistas examinaram os fungos e bactérias, isolando uma família de enzimas de bactérias (microorganismos Elizabethkingia meningosepticum e Bacteroides fragilis) no grupo de "glicosidases 'pode eficazmente remover os antígenos A e B a partir da superfície de glóbulos vermelhos.

As glicosidases são como tesouras que cortam o mastro da bandeira e fazer o sangue vermelho antígenos de superfície livre de células, como foi o grupo 0. "O aspecto mais prometedor da descoberta Remuzzi explica - é que as enzimas parecem ter encontrado uma alta especificidade para cortar os dois antígenos de grupo sanguíneo, talvez porque as bactérias são usados para cortar proteínas muito semelhantes. Isso, diz o especialista, sugere a possibilidade de transferência para a clínica, para evitar erros de transfusão de errado ", como se seguir os procedimentos precisos e também fazer as coisas em dois" não é algo impossível.

"Também alega - Remuzzi - poderia converter o sangue de diferentes grupos não devem esperar um doador universal zero em caso de emergência." As enzimas funcionam tão bem, os especialistas afirmam dinamarquês, por prever a possibilidade de ensaios clínicos para testar o sangue universal obtidos com esta tecnologia.

FONTE: Pravda.ru


                            Lívia de Melo.

Ribozimas, Enzimas de RNA.

Ribozimas, Ezimas de RNA.  

               O que fazem as ribozimas? Elas participam do corte de moléculas de RNA mensageiro (splicing) fazendo a remoção de "introns", ou seja, as regiões que não são traduzidas. Outras participações incluiriam: a formação da ligação peptídica na síntese de proteínas (acredita-se que a "peptidil-transferase" seja uma ribozima, e no caso da Ribonuclease P, 80% da enzima é RNA que, sob condições apropriadas, pode catalisar sozinho a reação.

                      As ribozimas abriram uma interessante perspectiva na evolução pré-biótica, pois temos moléculas capazes de conter informação genética, fazer auto-replicação, exercer ações catalíticas e até catalisar a síntese de proteínas. As proteínas, com sua riqueza de propriedades físico - químicas, posteriormente teriam assumido o papel predominante como agentes de catálise.

                      Existem várias possíveis aplicações para as ribozimas, que incluem: 1) análise da função gênica e terapia gênica. As ribozimas podem ser "desenhadas" para alvos específicos de transcrição gênica (hnRNA, mRNA) de forma a fazer sua clivagem seja in vitro, ou in vivo. O efeito esperado consiste na inibição da expressão do "gene- alvo" de forma flexível, a diferença do chamado "bloqueio" (knockout) do gene.  Essa abordagem seria útil, por exemplo, no caso de doenças dominantes, causadas pela expressão de um único alelo (retinite pigmentosa, diença de Huntington, cardiomiopatia hipertrófica familiar, etc.)

Molécula de Ribozima.  A. Lewin.

                         

                         2) As ribozimas também abrem possibilidades no que se refere ao desenvolvimento de novas drogas e formas de terapia gênica. Por exemplo, as ribozimas poderiam tratar agentes infecciosos (bactérias, vírus, etc.), através do uso de fagos ou outros vetores. 

Fonte: The Ribozyme Web Page by Dr. A. Lewin.

Cássia Regina

Para combater a má digestão

 Na nutrição, as enzimas são usadas para tratar problemas de digestão e intolerância a certos alimentos, como a lactose. Ambos os inconvenientes são causados por uma deficiência na produção dessas proteínas, que precisam ser repostas com suplementos. Além de desconforto gástrico, essas deficiências pioram a absorção de antioxidantes, vitaminas e minerais. Isso é péssimo, pois, sem os nutrientes que combatem os radicais livres, o processo de envelhecimento se acelera. “Há um mito de que as enzimas orais também queimam gorduras, mas elas apenas ajudam na digestão”, afirma o endocrinologista Filippo Pedrinola. As cápsulas não têm contraindicação, mas só vale a pena tomar quem de fato necessita. “Caso contrário, é como se você comesse algumas frutas a mais.”

Aqui no Brasil, não existem marcas que comercializem um mix de enzimas; elas precisam ser manipuladas ou importadas. Lá fora, há diversas versões: em pó, cápsulas, líquida, para mascar. Algumas delas vendem o benefício de um detox no organismo. De acordo com Pedrinola, elas são capazes, sim, de proporcionar essa ação. “Mas o termo detox é um pouco infeliz, porque ninguém se desintoxica rapidamente e apenas tomando comprimidos”, diz ele. A desintoxicação já é feita naturalmente e diariamente por órgãos como rins e fígado. “As enzimas ajudam a acelerar esse processo, mas de nada adianta tomar as cápsulas e não seguir uma dieta equilibrada e rica em alimentos desintoxicantes, como vegetais crus (as enzimas perdem seu efeito quando são aquecidas) e fibras. O poder dos alimentos ruins é bem maior do que as cápsulas de enzimas”, diz Pedrinola.

Fonte: http://revistamarieclaire.globo.com/Revista/Common/0,,EMI286033-17595,00-ENZIMAS+DA+BELEZA+ELAS+REDUZEM+MEDIDAS+E+MELHORAM+A+TEXTURA+DA+PELE+APOSTE+.html

GEÓRGIA SILVA GÓIS

Doença de Fabry: Uma enzima em falta

É a insuficiência ou ausência de uma enzima essencial que está na origem da Doença de Fabry, caracterizada pela acumulação de gordura nas paredes dos vasos sanguíneos e dos tecidos. É uma patologia rara e hereditária que afecta sobretudo os homens.

Tudo começa com uma mutação no geneGLA, onde está localizada a enzima alfa-galactosidase, responsável pela degradação e eliminação de um tipo de gorduras específicas (GL-3).

Essa mutação genética faz com que, num determinado organismo, não haja produção desta enzima ou que a sua actividade seja insuficiente: a consequência é a acumulação progressiva daquela gordura no interior das células, sobretudo nas paredes dos vasos sanguíneos.

É um processo generalizado a todo o corpo, o que significa que não há tecidos nem órgãos imunes. Com o acumular da gordura, coração, rins e cérebro, entre outros, vão deixando de funcionar correctamente, causando problemas e complicações que podem pôr em risco a vida.

É quase sempre na infância que a Doença de Fabry se manifesta, sendo a dor o primeiro sintoma e o mais comum.

Provavelmente causada por uma lesão no sistema nervoso, surge, em muitos doentes, associada a variações do clima, exercício físico intenso e stress.

E pode manifestar-se de duas formas diferentes - através de sensações como ardor, formigueiro, picadas e desconforto constante nas mãos e nos pés (são as acroparestesias) ou através de episódios de dor intensa, descrita como umaqueimadura, inicialmente sentida nos pés e nas mãos mas irradiando para outras partes do corpo (são as chamadas crises de Fabry, passíveis de causar um elevado grau de incapacidade).

Comum entre os doentes é a dificuldade, ou até impossibilidade, de suar, o que se deve à acumulação da gordura nas glândulas sudoríparas e a lesões no sistema nervoso autónomo. O resultado são episódios de febre sem causa aparente, o sobreaquecimento em exercício físico e a intolerância ao calor.

Já o sinal mais visível desta doença rara é uma característica erupção cutânea, com lesões de cor vermelha escura e espessas. São os angioceratomas, localizados sobretudo entre o umbigo e os joelhos, mas podendo também surgir nas pregas cutâneas (cotovelos e joelhos). E tanto podem ser semelhantes à ponta de um alfinete como ter vários milímetros.

Os olhos também sofrem com a ausência da enzima alfa-galactosidase. A gordura acumula-se na córnea, dando origem a zonas opacas com um padrãoque imita os raios de uma roda de bicicleta ou uma espiral. No entanto, estas opacidades não perturbam a visão.

Comuns são ainda as queixas digestivas, com dor após as refeições, náuseas e vómitos. Problemas renais e cardíacos, com risco de insuficiência dos órgãos, e problemas neurológicos, com risco de acidente vascular cerebral em idadejovem, estão também associados à Doença de Fabry.

O mesmo acontece com perturbações do foro neurológico, sendo frequentes sentimentos de desespero, negação dos sintomas e depressão.

Do cromossoma X

A Doença de Fabry é hereditária, o que significa que passa de pais para filhos.

E passa através do cromossoma X, de que o homem recebe uma cópia e as mulheres duas. É por isso que esta patologia afecta sobretudo, mais gravemente e em idades mais jovens o sexo masculino.

A mutação genética responsável pela doença localiza-se no cromossoma X, que o homem transmite às filhas e a mulher aos filhos ou às filhas. Isto significa que nenhum filho de um homem com a doença herda o gene defeituoso, mas todas as filhas o recebem. Se a mutação genética for transmitida pela mãe todos os filhos têm uma probabilidade de 50% de a herdar, independentemente do sexo.

A doença pode afectar, pois, qualquer pessoa que herde uma mutação do gene GLA. Mas a gravidade dos sintomas depende da produção da enzima alfa-galactosidase: as mulheres podem apresentar desde níveis muito próximos do normal até à ausência total de actividade; já os homens, normalmente, têm pouca ou nenhuma actividade enzimática, pelo que, neles, a doença tende a ser mais grave e a declarar-se mais cedo.

Dado que a doença decorre da insuficiência ou ausência de uma enzima otratamento visa, precisamente, repor os níveis normais, neste caso de alfa-galactosidase. É a chamada terapia enzimática de substituição, que se faz com dois produtos aprovados em 2001.

Esta é uma doença que surge num em cada 40 mil bebés do sexo masculino, não existindo, porém, dados sobre a sua incidência em Portugal.

Fonte: http://medicosdeportugal.saude.sapo.pt/utentes/familia/doenca_de_fabry_uma_enzima_em_falta/2

Jennyffer Sousa

Enzimas e a queda de cabelo

Dutasterida

Antes de começar, queremos aclarar que a Dutasterida como tratamento para a queda de cabelo ainda não foi aprovado pela FDA.
Não é aconselhável que o utilize até que não haja a aprovação das autoridades competentes de seu país. 
Atualmente é comercializado em cápsulas de gel macio de 0,5 miligramas dissolvido em um composto de mono glicerídeos, e é prescrito para tratar exclusivamente pacientes com hiperplasia prostática benigna. No entanto, muita gente, por conta própria, está experimentando-o para deter a Alopecia Androgênica. 

Os estudos preliminares nos mostram resultados moderadamente superiores aos obtidos com o Finasterida. De fato, a droga está sendo utilizada no tratamento da hiperplasia prostática benigna em doses muito menores que o Finasterida, com melhor resposta. 

De todo modo, não se deve confundir: os resultados são superiores, porém não “espetacularmente melhores”. O nome comercial mais conhecido da Dutasterida é o “Avodart”, mas vale lembrar que ainda não foi aprovado para o tratamento da calvície. 

A grande diferença entre a Finasterida e a Dutasterida é que a primeira bloqueia somente a enzima 5 alfa-redutase tipo II, o que significa uma redução de 70% de DHT, enquanto a segunda bloqueia ambos os tipos (I e II), reduzindo cerca de 95% de DHT. 

A enzima 5 alfa-redutase é, de alguma forma, a responsável pela queda do cabelo já que é ela que converte o hormônio testosterona em dihidrotestosterona (DHT). O problema é que os folículos (em pessoas com Alopecia Androgênica) são sensíveis ao DHT e respondem reduzindo o seu tamanho até que finalmente toda a estrutura folicular morre. 

Se desejar conhecer com detalhes as causas da queda do cabelo, recomendamos a leitura do artigo: Causas da Queda do Cabelo. Nele poderá encontrar uma explicação mais clara sobre o processo da calvície. 

Na fase II dos estudos sobre a Dutasterida, participaram 416 homens entre 21 e 45 anos com padrão masculino de Alopecia tipo IIIv, IV e V, segundo a classificação Norwood. O estudo teve a duração de seis meses e foi utilizado o método duplo-cego. 

Os resultados demonstraram uma efetividade incomparável em relação ao placebo e inclusive superior ao Finasterida. Lamentavelmente há maior incidência de efeitos colaterais. 

Efeito Colateral	Placebo	Dutasterida
Impotência Sexual	4%	7.3%
Diminuição da Libido	2.1%	4.2%
Ginecomastia	0.7%	2.3%
Disfunção Ejaculatória	0.8%	2.2%

Ainda que os resultados não sejam definitivos, podemos observar que os efeitos adversos nos pacientes que utilizaram a Dutasterida são, em todos os casos, mais altos que nos que foram tratados com o placebo. 

Importante para o Tratamento:

Modo de Uso:

A dose recomendada é de uma cápsula de 0,5 mg por dia. Da mesma forma que com o Finasterida, se em alguma ocasião uma toma é esquecida, não se deve tentar recuperá-la no dia seguinte. Deve-se continuar normalmente como se nada tivesse ocorrido e cumprir com o recomendado sempre que possível, uma vez que os benefícios do Dutasterida requerem continuidade.

Em geral é necessário o uso diário durante quatro a seis meses para que se obtenham resultados. Se o tratamento é interrompido, o couro cabeludo volta ao seu estado original ao fim de doze meses.

Não utilizar em caso de:

• O fármaco não tenha sido aprovado pelas autoridades competentes de seu país.
• Possuir hipersensibilidade a qualquer componente do produto.
• De forma alguma pode ser utilizado por mulheres ou crianças.
• Sofrer de hiperplasia prostática benigna. Nesse caso um médico deverá ser consultado para que indique a dose apropriada.

Efeitos Colaterais:

Até agora não foram claramente definidos já que ainda não foi aprovado pela FDA. No quadro acima estão os efeitos colaterais esperados.

Para notar mudanças no couro cabeludo, é preciso esperar pelo menos quatro meses. Os resultados máximos costumam ser vistos após vários anos. É necessário constância uma vez que é um tratamento a longo prazo.

Cássia Regina
Fonte: http://www.recuperarocabelo.com/tratamentos-queda-cabelo/dutasterida.php

Para o rosto e o corpo

 Nos últimos anos, as enzimas foram incorporadas aos produtos de cuidados com a pele porque proporcionam potentes benefícios. Nas clínicas estéticas, é comum encontrar peelings enzimáticos, à base de papaína, que vem do mamão, ou bromelina, que vem do abacaxi. Menos agressivos do que os peelings que levam ácidos, podem ser usados até em peles mais sensíveis. Ao reduzir a camada de queratina do rosto, que contribui para dar a sensação de aspereza, ilumina e favorece a penetração dos ingredientes de cremes e tratamentos. Aliás, as enzimas também são encontradas nesses cosméticos de uso caseiro. “As fórmulas que as contêm aceleram o processo natural de regeneração, desenrolado por enzimas já existentes no tecido cutâneo”, diz Tom Mammone, diretor executivo de pesquisa e desenvolvimento global da Clinique. Segundo ele, atualmente, os cremes incluem enzimas que podem ser usadas por todos os tipos de pele, mas, no futuro, como a beleza tende a ser mais personalizada, é provável que os laboratórios desenvolvam substâncias específicas para cada um.

Atualmente, há dois tipos de cremes: aqueles que atuam na pele através da ação de enzimas presentes em sua formulação e aqueles que contêm agentes específicos para agir nas enzimas já existentes na pele. Ao lado, você encontra algumas sugestões nessas duas categorias.

Produtos com enzimas na formulação: 

1. Açaí Damage-Correcting Moisturizer, Kiehl’s, R$ 195. Com suco de aloe vera, que é composto de proteínas, aminoácidos e enzimas com o poder de acalmar e reparar a pele.

2. Youth Surge SPF 15 Age Decelerating Moisturizer, Clinique, R$ 260. Hidratante anti-idade formulado com Sirtuína, enzima capaz de deixar a pele com mais colágeno e elastina.

3. DG-DNA Repair Complex, Dermage, R$ 148. Contém a enzima UV-endonuclease, que acelera a recuperação natural da pele pelos danos solares.

Produtos que atuam nas enzimas naturais da pele:

4. Anticelulite Lift Minceur Haute Definition, Clarins, R$ 238. Estimula a enzima de HSL, que libera a gordura acumulada dos lugares mais difíceis. Assim, o produto consegue modelar as áreas problemáticas e reduzir a celulite.

5. WrinkleResist24, Shiseido, R$ 337. O extrato de mukurossi neutraliza a atividade da enzima Heparanase, uma das principais responsáveis pela formação de rugas e pelo aumento do envelhecimento da pele.

6. Retexturing Activator, Skinceuticals, R$ 185. Estimula as enzimas que atuam na superfície da pele. Como resultado, a renovação celular é acelerada, deixando o rosto com aparência saudável e uniforme.

7. Liftactiv Retinol HA, Vichy, R$ 131. Inibe a atividade da Hialuronidase, a enzima responsável pela degradação do ácido hialurônico. Esse ácido é naturalmente encontrado na pele e tem como função preservar o aspecto jovem e saudável do rosto.

Fonte: http://revistamarieclaire.globo.com/Revista/Common/0,,EMI286033-17595,00-ENZIMAS+DA+BELEZA+ELAS+REDUZEM+MEDIDAS+E+MELHORAM+A+TEXTURA+DA+PELE+APOSTE+.html

GEÓRGIA SILVA GÓIS

Estudo prevê nova solução contra celulites através de enzimas

De acordo com estudo enviado para a organização internacional FDA, Food and Drug Administration, o ativo Xyaflex está sendo avaliado como uma alternativa para restaurar as áreas afetadas pelas celulites. Por meio desta nova droga, a colagenase injetável (enzima que dissolve fibras espessadas de colágeno), criaria um aspecto estético mais satisfatório na pele.

O tratamento está em fase de testes e em uma primeira etapa, dez mulheres foram submetidas a uma dose única da colagenase, aplicada em cinco pontos diferentes na região afetada. O resultado foi uma redução de 76% nas ondulações, detectadas em imagens tridimensionais. "A colagenase pode ser uma opção terapêutica no futuro, uma vez que essa enzima tem a capacidade de dissolver os septos fibrosos que provocam o aspecto casca-de-laranja." ressalta dr. Jardis Volpe, que acompanhou as tendências no último Meeting da Academia Americana de Dermatologia, em Miami.

Fonte: http://www.beautyfair.com.br/estetica/noticia/2410.html

Lívia de Melo.

O alimento cru contém as enzimas necessárias para ser digerido.

O Dr. Edward Howell - que dedicou a vida toda ao estudo das enzimas - chegou a concluir que estas são as transportadoras da energia vital. Todos os organismos possuem uma variedade quase infinita de enzimas que atuam como catalisadores das mais diferentes funções. No corpo humano foram encontradas milhares delas; as implicadas na digestão são somente doze.

Utilizando o mesmo exemplo dado pelo Dr. Howell em seu livro "Enzyme Nutrition", é como se, ao nascer, o ser humano recebesse uma doação muito grande, embora limitada, de enzimas - ou energia vital - como se fosse uma soma de dinheiro depositada no banco. Se, durante a vida, se retira energia vital desta conta, sem nunca ter o cuidado de fazer depósitos nela, chegará o momento em que esta se esgotará.

Se tomarmos, por exemplo, uma maçã e a comemos crua, aproveitaremos as enzimas ativas que promovem a sua fácil digestão. Trata-se das mesmas enzimas que provocam a putrefação do fruto quando ele não é utilizado. Quando isto acontece com um fruto caído da árvore sobre o solo, resulta numa devolução de nutrientes orgânicos à Mãe Terra, completando assim o ciclo vital do fruto. Se as condições são favoráveis, é até possível às sementes brotarem, dando lugar ao nascimento de uma nova planta.

Retornando ao nosso exemplo, a situação será diferente se comermos o alimento cozido. Neste caso, as enzimas estão inativas (as enzimas são compostas por dois elementos que, ao serem expostos a uma temperatura superior a 45º C, ou a certo tipo de radiação, distanciam-se tanto entre elas a ponto de resultarem inertes) e nosso corpo deverá proporcionar as enzimas digestivas necessárias, valendo-se da reserva de energia vital.

Quando a alimentação é constituída massivamente por receitas cozidas e processados industrialmente, o que fazemos é retirar continuamente de nossa conta bancária. É desta forma que, na produção das doze enzimas digestivas, investimos a maior parte de nossa reserva de energia.

O prejuízo, ao cozinhar os alimentos, não se limita à perda total das enzimas, perdem-se em forma considerável também as vitaminas - às vezes totalmente como no caso da C e B12 - e acontecem alterações das gorduras, minerais e proteínas que deixam de ser metabolizadas do mesmo jeito que no alimento cru, pois se convertem, muitas vezes, em toxinas.

No caso do forno microondas o quadro é ainda mais grave pelo fato que suas intensas radiações destroem completamente o campo energético dos alimentos, desvitalizando-os e modificam mais ainda sua estrutura.

* Texto extraído e adaptado do site: www.crudivorismo.com.br 

Amanda Benevides

Doenças Genéticas Raras

 Síndrome de Chediak-Higashi

Menos de 200 pessoas no mundo foram identificadas com este distúrbio genético que afeta o sistema imunológico, impedindo o corpo de se defender de vírus e bactérias. Além das sérias infecções que geralmente provocam a morte dos pacientes ainda na primeira década de vida, os afetados pela Síndrome de Chediak-Higashi também são albinos e sofrem com hemorragias. Acredita-se que a doença é causada por uma mutação no gene responsável pela regulação do transporte de materiais dentro dos lisossomos, responsáveis por destruir substâncias tóxicas presentes nas células. No entanto, como o quadro clínico da doença ainda não foi completamente composto, a condição permanece enigmática.

  Alcaptonúria

Esbarrar por acaso com alguém que sofre desta rara doença genética não é fácil: a alcaptonúria afeta apenas 1 pessoa em cada 1.000.000 de nascimentos. O quadro clínico é causado por uma deficiência da enzima oxidase do ácido homogentísico, ácido tóxico resultante do metabolismo da tirosina, um aminoácido importante para construção de blocos de proteínas. O resultado da ausência dessa enzima é o acumulo do ácido no organismo, principalmente em tecidos conectores, o que causa artrite e fraturas ósseas. Para identificar a doença, um dos principais indícios é a presença do ácido homogentísico na urina, que faz com que ela fique escura quando em contato com o oxigênio. Problemas no coração, pedras nos rins e na próstata são alguns dos outros sintomas causados pela Alcaptonúria.

 Doença de Gaucher

Uma deficiência na enzima beta-glicosidase, responsável por digerir os lipídios presentes no interior das células, é responsável pelo desenvolvimento da Doença de Gaucher. Sem essas enzimas, o acúmulo dessas substâncias danifica órgãos e tecidos. Aproximadamente 1 em cada 100.000 pessoas é afetada pela doença genética que, além de provocar o aumento do fígado e do baço e a diminuição de plaquetas, pode causar doenças ósseas, cirrose, fibrose e desconforto abdominal. Em casos onde a doença se desenvolve antes do nascimento ou na infância, pode causa inchaço, anormalidades na pele e sérios problemas neurológicos, geralmente levando à morte.

Fonte: http://super.abril.com.br/blogs/superlistas/7-doencas-geneticas-raras/

Jennyffer Sousa

Estudo Laboratorial enzimático para entender processos essenciais da vida.

                      Nos estudos coordenados por Guilherme Menegon Arantes, o conhecimento de teorias da física, somado ao uso de ferramentas computacionais, ajuda a entender como se dão as reações químicas que coordenam processos biológicos – tudo isso para compreender problemas fundamentais da vida.
                      "Vida são esses conjuntos de reações acopladas, autorreguladas. Entender o mecanismo dessas reações e seus acoplamentos é entender como a vida funciona no nível microscópico. Este é um projeto ambicioso da ciência moderna”,  afirma o químico. Professor do Instituto de Química (IQ) da USP, ele coordena o multidisciplinar Laboratório de Bioquímica e Biofísica computacionais.
                     Um dos principais desafios enfrentados pelo grupo é entender como funciona a catálise enzimática. Combinando o conhecimento da estrutura molecular da enzima e as teorias de interação das moléculas, os pesquisadores tentam, então, calcular o mecanismo da reação, ou seja, compreender cada etapa que a compõe. Uma reação química pode ser resumida como o reajuste da estrutura dos eletróns de seus reagentes, então o que se busca é saber como acontecem as trocas de elétrons nas enzimas para compreender de que formas elas aceleram as reações.  os pesquisadores contam com a ajuda de diversas ferramentas  computacionais, algumas desenvolvidas com a colaboração do próprio grupo. É o caso do pDynamo, uma biblioteca de programas de código aberto usada para a simulação de sistemas  moleculares, em que se pode fazer vários tipos de arranjo de acordo com a estrutura, teoria  ou tratamento que se quer dar a uma determinada simulação.
                       " Pensamos em um possível modelo de funcionamento da proteína. Então fornecemos a estrutura para o programa, indicando que os átomos estão  inicialmente de uma tal forma, e que as interações são dadas por tais equações”. Com essas informações, o programa vai permitir conhecer a energia envolvida nesse processo. A curva de energia obtida pelo pDynamo permite saber qual a velocidade da reação – a partir daí, é possível comparar o resultado dado pelo programa com dados obtidos experimentalmente e  saber, então, se o modelo pensado explica a reação." detalha o professor Arantes. 

                     Diversas outras propriedades também podem ser calculadas na simulação, como a energia necessária para a reação acontecer, ou ainda, a estabilidade dos produtos gerados a partir dela, por exemplo.
                     O método foi utilizado para conhecer a ação de uma fosfatase, enzima que regula a atividade de outras proteínas com papel importante na divisão celular, ou seja, na produção de novas  células. Uma dessas proteínas, chamada Cdk, só permite a passagem para a fase seguinte do ciclo celular na presença da fosfatase.

Fonte: USP, Destaque Online

                                            Cássia Regina.