Enzimas altos nos rins em gatos

A doença renal é uma doença comum , crônica em gatos idosos , embora os gatos mais jovens pode ser afetado por ela. No caso de animais mais jovens a causa geralmente é genética ou como um resultado direto de uma doença ou a ingestão de toxinas. A doença renal é definido como o rim de diminuição da capacidade de filtrar as toxinas do sangue e concentrar a urina . Os gatos que apresentam sintomas de doença renal vai ser testado por um veterinário para a presença do aumento das enzimas do sangue , que indicam a presença de insuficiências renais . Uréia ( BUN) 

Um dos primeiros valores que são afetadas é BUN ou uréia . Esta enzima mede quão bem os rins são capazes de filtrar as toxinas específicas no sangue . Como os rins tornam-se menos eficientes na filtragem do sangue , a uréia começa a se acumular na corrente sanguínea. Esta acumulação é mensurável em um painel de química do sangue . Quanto maior o nível , menor a função dos rins tem. No entanto , uréia não é um bom indicador de doença renal por si só, uma vez que existem outros motivos valores de uréia pode ser elevado, incluindo a desidratação. 

Creatinina 

Outro valor que indica a presença de doença renal é a creatinina . A creatinina é criado quando os músculos catabolize , o que significa que a creatinina é o subproduto da atividade . Os níveis elevados de creatinina no sangue indicam insuficiências renais , como este composto é filtrado e eliminado pelos rins . Os níveis de creatinina são pensadas para ser mais específico quando se trata de diagnosticar doença renal, porém estendido exercício e o aparecimento de determinadas condições hipófise também pode aumentar os níveis de creatinina no sangue. 

Outros Valores de sangue 

outros indicadores exame de sangue para doença renal em gatos incluem níveis aumentados ou diminuídos de cálcio, fósforo , potássio, e uma série de outros indicadores. Estes por si só não irá diagnosticar doença renal em gatos, no entanto, a presença de resultados distorcidos para estes indicadores na presença de sintomas físicos e elevados de uréia e /ou creatinina irá confirmar o diagnóstico de doença renal . 

os sintomas físicos 

Na maioria dos casos , os gatos apresentam os seguintes sintomas quando experimentando doença renal : o aumento do consumo de água , o aumento da produção de urina , falta de apetite, vômitos , perda de peso e fadiga. O sintoma característico é o consumo de água e produção de urina. Os gatos são extremamente eficiente quando se trata de conservação de água, obrigando-os a só urinar várias vezes por dia. 

Testes de urina 

Depois de um gato foi examinado fisicamente , a presença de sintomas observados e exames de sangue correr, um dos testes de confirmação finais realizadas em um gato com suspeita de doença renal é um exame de urina . Este ensaio procura a presença de glucose na urina, que indicaria que os sintomas físicos e aumento das enzimas do rim poderia indicar a diabetes , em vez de doença renal . Ele também detecta a presença de infecção e testa a habilidade do gato para concentrar sua urina. Diluir a urina sem a presença de glicose na urina juntamente com os níveis de uréia e creatinina elevadas geralmente confirma o diagnóstico de doença renal em gatos. 

Fonte:http://pt.jsxys.com/Cats/cat-health/1009037028.html

Jennyffer Sousa

Doença causada por falta de enzimas

Doença causada por falta de enzimas

Hiperplasia adrenal congênita

Outra doença herdada, a hiperplasia adrenal congênita é a disfunção adrenal mais comum entre bebês e crianças. Essa doença resulta da deficiência da enzima que ativa as glândulas adrenais e faz com que elas produzam as quantidades adequadas de cortisol. O corpo responde estimulando as glândulas adrenais em uma tentativa de ativar a produção de cortisol. Como resultado, as glândulas adrenais incham e produzem mais cortisol, assim como hormônios que fazem o corpo reabsorver água e sódio, e outros hormônios que influenciam as características sexuais masculinas. Isso pode resultar em um excesso de hormônios masculinos.

                              Daysiany Andrade 

Enzimas como Indicadores de Doenças

             Algumas enzimas são encontradas apenas em tecidos específicos ou em um número limitado deles. A enzima lactato desidrogenase (LDH) tem dois tipos diferentes de subunidades - um encontrado principalmente no músculo cardíaco e (H) e outro encontrado no músculo esquelético (M). Essas duas unidades são levemente diferentes na composição de aminoácidos; consequentemente, podem ser separadas por eletroforese ou cromatografia com base na carga. Como a LDH é um tetrâmero de quatro subunidades e como as subunidades H e M podem combinar-se de todas as formas possíveis, a LDH pode existir em cinco formas diferentes, chamadas isoenzimas, dependendo da origem das subunidades. Um aumento em qualquer forma de LDH no sangue indica algum tipo de dano ao tecido. Um ataque cardíaco era diagnosticado por um aumento na LDH do músculo cardíaco. Da mesma maneira, há formas diferentes de creatina quinase (CK), uma enzima que ocorre no cérebro, no coração e no músculo esquelético. O aparecimento do tipo cerebral indica um derrame ou tumor cerebral, enquanto o tipo cardíaco indica um ataque do coração. Depois de um ataque cardíaco, a CK aparece mais rapidamente no sangue que a LDH. o monitoramento da presença das duas enzimas amplia a possibilidade de diagnóstico, o que é útil, uma vez que pode ser muito difícil diagnosticar um ataque cardíaco brando. Um nível elevado da isoenzima cardíaca no sangue é uma indicação definitiva de dano ao tecido cardíaco.

           Uma enzima especialmente útil para exames é a acetilcolinesterase (ACR), importante para o controle de determinados impulsos nervosos. Muitos pesticidas interferem com essa enzima, portanto agricultores são frequentemente testados para verificar se não sofreram exposição inadequada a essas toxinas agrícolas importantes. Na verdade, mais de 20 enzimas são utilizadas normalmente em laboratórios clínicos para diagnosticar doenças. Há indicadores altamente específicos para enzimas ativas no pâncreas, em hemácias, no fígado, no coração, no cérebro, na próstata e em diversas glândulas endócrinas. Como essas enzimas são relativamente fáceis de se analisar, mesmo utilizando-se técnicas automatizadas, elas fazem parte do exame "rotineiro" que seu médico provavelmente pedirá.

Fonte: Bioquímica; Mary K. Campbell e Shawn O. Farrell

Cássia Regina

Bioquímica do álcool

Combinar remédios e álcool, pode?

       Não pode! Mesmo com inúmeras informações e divulgação dos riscos dessa mistura, as pessoas ainda misturam remédios e álcool, e essa mistura pode ter efeitos severos e até mesmo causar a morte.

                            

*Quando o álcool potencializa o efeito do remédio?

            Ocorre quando as enzimas que metabolizam o álcool são as mesmas que metabolizam o remédio. Dessa forma, a enzima fica ‘ocupada’ metabolizando o álcool e com isso o remédio fica mais tempo na corrente sanguínea. Aumentando-se a produção de proteínas e o alongado tempo de exposição do indutor faz com que ocorra um aumento das vias metabólicas e que diminua a biodisponibilidade da droga. Rifampicina e Carbamazepina são indutores do CYP1A2, CYP2C9 e CYP2C19, que são isoformas do citocromo P450 que é um sistema enzimático largamente distribuído pelo corpo humano.

* Quando o álcool inibe a ação de um medicamento?

            Ocorre nas pessoas que já são consideradas bebedouras crônicas. Isso acontece porque o fígado está em constante ação, consequentemente ocorre um excesso de produção das enzimas hepáticas, logo, quando um medicamento chega no fígado as enzimas já estão prontas para metabolizá-lo, sendo assim elas são metabolizadas rapidamente e não tem tempo de ter seu efeito concluído. Estas enzimas podem permanecer no organismo por inúmeras semanas, mesmo cortando o consumo do álcool. O perigo do consumo dos remédios e álcool juntos é principalmente o fato do organismo ficar sobrecarregado, podendo prejudicar o seu funcionamento e causar doenças a longo prazo. Por muitas vezes a inibição também ocorre por disputa pelo mesmo sítio ativo da proteína, por no mínimo dois substratos. Uma consequência dessa inibição é o aumento da concentração plasmática e diminuição dos seus metabólitos. Cetoconazol e Itraconazol que são agentes antifúngicos, são inibidores da enzima protease e uns macrolídeos inibem a CYP3A.

Obs: CYP3A é uma isoforma do citocromo P450 que tem uma especificidade em um substrato.

*Quando o remédio aumenta o efeito álcool?

            Existem alguns medicamentos que inibem a produção de enzimas que metabolizam o álcool, assim sendo o álcool permanece mais tempo no organismo e tem sua metabolização prolongada e seus efeitos também.

Fonte:http://bioquimicadoalcool.blogspot.com.br/2012/07/combinar-remedios-e-alcool-pode.html

                                   

                          Lívia de Melo.

A MÁGICA DAS ENZIMAS

A busca por qualidade de vida é o fator que mais tem impulsionado os grandes avanços das ciências biológicas.

Por outro lado, nunca o homem esteve tão consciente da importância dos produtos naturais para a saúde dele e do planeta.

A biotecnologia - tecnologia dos seres vivos - tem oferecido contribuição vital neste sentido, especialmente no desenvolvimento e aplicação de bioingredientes como as enzimas.Onde as enzimas são aplicadas?

Elas são extremamente versáteis e podem ser aplicadas nas indústrias de panificação, moinho, laticínios, cervejaria, rações, hidrolisados protéicos para flavour, em processos de fabricação de gelatina, na modificação de amidos, fabricação de xaropes, álcool, sucos, vinhos e até em empresas de papel, colas, couro,  tratamento de efluentes, área têxtil, dentre outras.

Qual a importância da tecnologia de enzimas?

Esta tecnologia é importante porque, além de permitir resultados excelentes na indústria de alimentos, é uma tecnologia biológica e que substitui aditivos químicos, preservando o meio ambiente e a saúde.

O que podemos esperar do futuro dessa tecnologia?

As empresas estão cada vez mais estudando as variações e aplicações das enzimas. Podemos esperar novas aplicações, mais produtos inovadores e redução de custos produtivos.

O que são ingredientes biológicos?

São ingredientes que não são produzidos a partir de reações químicas e que são encontrados na natureza e apenas otimizados industrialmente. Por exemplo, enzimas, fibras, glúten etc.

Quais as vantagens das enzimas sobre os ingredientes químicos?

Por serem naturais e não alterarem as propriedades dos alimentos, as enzimas substituem  os ingredientes químicos, proporcionando maior competitividade às indústrias e maior segurança e saúde aos consumidores finais dos seus produtos.

O que são sistemas de ingredientes?

Sistemas de ingredientes são “blends” de ingredientes, aditivos e coadjuvantes de tecnologia, ou apenas de vários ingredientes biológicos, com o intuito de prover soluções para as indústrias de alimentos, podendo ser otimizados pelos provedores de soluções.
​Além da tecnologia de enzimas, a Prozyn tem desenvolvido sistemas de ingredientes biológicos (hidrocolóides, fibras, proteínas etc) que têm um efeito sinérgico com as enzimas, possibilitando a substituição de aditivos químicos tradicionalmente usados nos alimentos, pois, além de atingirem a performance dos ingredientes tradicionais, têm a vantagem de serem naturais.

Qual a diferença entre aditivos e enzimas?

Aditivo é qualquer ingrediente adicionado intencionalmente aos alimentos, sem propósito de nutrir, com o objetivo de modificar as características físicas, químicas, biológicas, ou sensoriais, durante a fabricação e processamento. Diferente das enzimas, os aditivos químicos estão ativos no produto final, por isso devem ser declarados no rótulo.

Fonte: http://www.prozyn.com.br/enzimas.html

                              Lívia de Melo.

Doença causada por falta de enzimas

Uma enzima é uma proteína que acelera a taxa na qual uma reação química ocorre. As enzimas são substratos específicos, ou seja, cada uma delas tem um certo tipo de molécula que afeta. O corpo humano precisa de enzimas para influenciar as taxas nas quais os processos biológicos ocorrem. Várias doenças ocorrem devido a quantidades insuficientes de enzimas específicas uma delas é a Deficiência em G6PD de todas as deficiências conhecidas de enzima em humanos, a em glucose-6-fosfato desidrogenase, ou G6PD, é a mais comum no mundo. A deficiência de G6PD pode ser herdada e é mais frequentemente vista em descendentes de africanos, asiáticos, do Mediterrâneo ou do Oriente Médio, de acordo com a Academia Americana de Médicos de Família. Homens negros são os grupos que apresentam com mais frequência a deficiência em G6PD nos Estados Unidos. Sem G6PD suficiente, as células vermelhas sanguíneas se partem com mais facilidade e isso pode resultar em anemia hemolítica. Quem tem essa deficiência pode não apresentar sintomas ou então passar por anemia com dores nas costas, abdominais ou icterícia quando exposto a estímulos que causam estresse como infecção. 

                                    Daysiany Andrade 

As vantagens e desvantagens da aplicação de enzimas emagrecedoras

O sucesso entre famosas como a atriz Claudia Raia, a intradermoterapia,
 procedimento feito por meio da aplicação de substâncias capazes de
queimar as implacáveis gordurinhas localizadas, virou febre nas clínicas
 estéticas de todo o País nos últimos anos por sua eficácia e efeitos notados
 logo na primeira sessão.
De origem francesa, a técnica consiste na introdução das enzimas no tecido
 subcutâneo, por meio de uma agulha apropriada de quatro ou seis milímetros
 de comprimento. “A técnica só deve ser feita por um médico especialista,
 treinado e habituado com ela”, alerta Carolina Marçom, dermatologista e
membro da Sociedade Brasileira de Dermatologia (SBD).O tratamento conta
 com enzimas (proteínas que têm a propriedade de acelerar reações químicas)
 de ação lipolítica, que destroem as células adiposas, melhorando a circulação
 sanguínea e também a celulite da área escolhida para a aplicação. As mais
utilizadas são a Thermoyalo (mistura de cafeína, silício e tiratricol),Lipoderme
 (que concentra lipossomas) e Lipoayslim (feita à base de extrato de manga
 africana), devido às suas funções que não só eliminam a gordura, mas também
 a catalisam e controlam sua presença no sangue.  Ao ser aplicada, a combinação
 das substâncias é a responsável pela quebra das cadeias de gordura,
 transformando-as em micropartículas para que sejam facilmente absorvidas pelo
 organismo ou naturalmente  excretadas por meio da urina, sudorese e fezes.
 Praticamente indolor e minimamente invasivo, o tratamento pode ser feito em
várias partes do corpo, como abdômen, glúteo, coxa, costas e braços. 

Em média, são indicadas dez sessões da técnica, dependendo do caso do 
paciente.   Cada sessão custa, em média, R$ 90 em clínicas estéticas. O
 intervalo entre as sessões varia de acordo com a resposta individual 
apresentada pelo organismo do paciente.
Riscos 
Apesar dos bons resultados do método que combate os pneuzinhos, vale a pena
lembrar que o procedimento não é sinônimo de milagre. Isso porque, se for
 aplicado de maneira inadequada e por profissionais não qualificados, pode
causar efeitos nada agradáveis, como alterações no contorno corporal, alergias
 e infecções. 

“Quando ele é realizado corretamente e todos os cuidados necessários são
 tomados, os resultados aparecem e se tornam ainda mais duradouros com a
associação de uma alimentação saudável e balanceada, assim como pela prática
 regular de atividades físicas”, aponta a dermatologista.

Amanda Benevides
Fonte: Beleza terra

Glicólise (enzimas da fase preparatória)

1ª Enzima - Hexocinase

Esta enzima, presente em todas as nossas células, apresenta diferentes isoformas no nosso organismo e é o primeiro ponto de regulação da glicólise. De uma maneira geral, independentemente da isoforma considerada, a sua massa é de cerca de 100kDa. É uma enzima que estruturalmente pode ser dividida em duas metades com bastante homologia, a metade N-terminal e a metade C-terminal. Devido a esta característica, pensa-se que o gene desta enzima possa ter surgido por duplicação de um gene ancestral. A estrutura 3D da hexocinase pode ser comparada à concha de um bivalve...

Existem 4 isoformas principais da hexocinase (I-IV), sendo que a quarta pode também ser designada por glucocinase (ou hexocinase D), e é encontrada essencialmente no fígado. A glucocinase apresenta propriedades cinéticas e regulatórias significativamente diferentes das restantes isoformas. As hexocinases I-III possuem uma afinidade muito elevada para a glucose (Km para a glucose é de cerca de 0,1mM), sendo que para valores normais de concentração de glucose (4-5mM) a enzima encontra-se saturada com substrato. Isto é, a quantidade de substrato disponível é suficiente para que a enzima possa funcionar à sua velocidade máxima. Por outro lado, a glucocinase apresenta um Km muito superior (10mM), o que significa que em condições normais a enzima está longe da saturação com substrato. Podem estar neste momento a perguntar: "Qual é o interesse desta situação? Era muito mais vantajoso ter uma enzima a funcionar à sua velocidade máxima!" A resposta a essa questão é muito simples... A função da glucocinase é de produzir glucose-6-P que depois será principalmente desviada para a síntese de glicogénio hepático. Ora, só faz sentido nós sintetizarmos glicogénio quando temos muita disponibilidade de glucose. Portanto, a glucocinase só vai começar a funcionar a uma velocidade superior se existir um aumento da disponibilidade do substrato. Por outras palavras, ao contrário do que acontece com as restantes hexocinases, quando mais elevada for a concentração de glucose maior a velocidade de actuação da glucocinase.

O principal substrato da hexocinase é a D-glucose, mas também pode usar como substrato outras hexoses, como é o caso da D-frutose e D-manose. No entanto, o valor de Km para esses substratos é superior, ou seja, a enzima pode utilizá-los mas apresenta menos afinidade para os mesmos. Esta situação ocorre principalmente paras as hexocinase I-III, sendo que a glucocinase é mais específica para a glucose.

O mecanismo de actuação da hexocinase é designado por Random Bi Bi, no qual a enzima forma um complexo ternário com a glucose e com o Mg2+-ATP, antes da reacção ocorrer. Efectua uma catálise por efeito de proximidade.

2ª Enzima - Fosfohexose isomerase

Esta enzima apresenta uma actividade extremamente dependente do pH, o que sugere um mecanismo de actuação envolvendo cadeias laterais carregadas de aminoácidos no seu centro activo. De facto, a presença de um glutamato e de uma lisina no centro activo da fosfohexose isomerase é indispensável para a actividade catalítica da mesma. Esta enzima é altamente esteroespecífica.

3ª Enzima - Fosfofrutocinase-1 (PFK-1)

A PFK-1 é a segunda enzima regulatória da glicólise, sendo o seu principal ponto de regulação. Apresenta uma certa analogia com a hexocinase, pois a reacção que catalisa é idêntica à primeira reacção da glicólise. A nível estrutural, apresenta-se como um homotetrâmero.

Existe uma outra PFK, a PFK-2, que não actua directamente na glicólise, mas é fundamental para a sua regulação, pois controla os níveis de frutose-2,6-bisfosfato, um importante activador da PFK-1! (em breve irei colocar um post sobre a regulação da glicólise...)

4ª Enzima - Aldolase

Esta enzima é altamente esteroespecífica. Apresenta 3 diferentes isoformas (A, B e C), cuja expressão varia durante o desenvolvimento do organismo. A principal isoforma nos humanos é a A.

Na glicólise, a aldolase catalisa uma reacção designada por retro-condensação aldólica. Existem 2 resíduos de aminoácidos indispensáveis para a actuação da enzima, uma lisina e uma cisteína.

5ª Enzima - Triose fosfato isomerase

A triose fosfato isomerase apresenta-se como um homodímero. Cada subunidade tem uma estrutura em barril, composta por 8 hélices alfa e 8 folhas beta paralelas. Foi a primeira enzima descoberta a apresentar este tipo de barril alfa/beta. Esta enzima apresenta uma elevada dependência catalítica em função do pH, o que indica que efectua uma catálise ácido-base. De facto, existem 3 resíduos de aminoácidos indispensáveis para a sua actuação, um glutamato, uma histidina e uma lisina. Estes resíduos de aminoácidos desempenham um papel ao nível do estabelecimento de ligações de hidrogénio que estabilizam o estado de transição. Adicionalmente, a enzima apresenta um loop com 10 resíduos de aminoácidos altamente conservados. Este loop é importante para estabilizar o enediol (intermediário da reacção) formado durante a actividade catalítica da enzima.

Muitas vezes dá-se o exemplo da triose fosfato isomerase como um caso de "perfeição catalítica", pois apresenta uma taxa de reacção controlada pela difusão. Ou seja, a formação do produto dá-se de uma forma tão rápida quanto a colisão da enzima e do substrato e o que limita a velocidade é mesmo a difusão do produto para fora do centro activo da enzima.

Principais fontes bibliográficas:

- Voet D, Voet JG, Biochemistry, Wiley

- Nelson DL, Cox MM, Lehninger - Principles of Biochemistry, WH Freeman Publishers

Amanda Benevides

Cinética enzimática

 A cinética enzimática estuda as reacções químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de reacção. O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua actividade na célula e como pode ser inibida a sua actividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de moléculas.

  Fonte : http://pt.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica

Daysiany Andrade 

Quimiosina

A renina ou quimosina , é uma enzima protease que contém 323 resíduos de aminoácidos com três pontes de dissulfito , que adicionada ao leite produz a primeira etapa de formação do queijo ou para a formação do "junket" ( espécie de coalhada fresca com sal ou sobremesa de leite coagulado e aromatizado). A enzima converte partículas decaseinato de cálcio do leite no relativamente insóluvel paracaseinato de cálcio, que na presença de íons cálcio coagula para dar forma a um produto coagulado denominado "coalho". Contudo, de acordo com o engenheiro de alimentos Luiz Eduardo de Carvalho, professor da UFRJ (Universidade Federal do Rio de Janeiro), esse é um método de fabricação muito antigo e que atualmente a fabricação de queijos utiliza bactérias transgênicas, criadas para funcionar como "usinas" produtoras de quimosina. O engenheiro ressalta ainda que também as enzimas colocadas na farinha de panificação são produzidas assim. A fonte tradicional de renina é o abomaso ( ou coagulador , quarto estômago dos ruminantes ) de bezerros lactentes ( que ainda dependem para a sua sobrevivência do leite materno ) ou de outros ruminantes jovens. Os bezerros recém-nascidos e outros ruminantes produzem no estômago a renina para coagular o leite ingerido produzindo uma massa sem ilíquida, que permite aumentar o tempo de permanência do leite no organismo. Caso contrário, o leite fluiria pelo sistema digestivo restante produzindo diarréia. Com o tempo a quantidade de renina diminui, sendo substituída pela pepsina, permitindo o desmame do filhote. No Brasil, encontramos queijos elaborados por coalhos elaborados a partir de estômagos de bovinos adultos e suínos, praticamente inexistindo a produção de coalho de vitelo. Na década de 60, a FAO (Instituição da organização das Nações Unidas para alimentação e agricultura) elaborou um estudo prevendo a escassez de coalho de vitelo, devido à maior demanda por carne e menor matança de vitelos, como conseqüência menor disponibilidade de coalhos de vitelos.

É também possível produzir a renina a partir de fungos. Atualmente, a maioria da renina comercial é produzida a partir de leveduras (fungos unicelulares) ou bactérias geneticamente modificadas, permitindo a produção de um queijo considerado vegetariano. Acredita-se que a renina produzida deste modo rende um queijo de consistência e com qualidade superior do que aquele produzido a partir da renina animal tradicional. Um substituto da renina é a enzima cinarase existente na cynara (proveniente do cardo selvagem) usada na produção de um queijo tradicional em torno do Mediterrâneo.

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Quimosina

GEÓRGIA SILVA GÓIS

Tecnologia acelera atividade de enzimas na produção de alimentos

Um estudo desenvolvido na Faculdade de Engenharia de Alimentos (FEA) da Unicamp mostrou que o processo de homogeneização à alta pressão (HAP) é capaz de acelerar a ação de enzimas usadas na produção de alimentos e bebidas como leite sem lactose, cerveja, xarope de milho e pão. A pesquisa, tese de doutorado da engenheira de alimentos Alline Artigiani Lima Tribst, com orientação do docente Marcelo Cristianini, foi vencedora do Prêmio Capes de Tese 2013, na área de Ciência de Alimentos. Não havia, até então, um processo eficiente e viável para a indústria, na área de alimentos, capaz de ativar essas enzimas.

“As enzimas são proteínas com função biológica de acelerar as reações bioquímicas vitais. São utilizadas nas indústrias de alimentos, farmacêutica, para a produção de rações, couro, tecidos, papel e tratamento de resíduos, entre outras aplicações” esclareceu Alline. Presentes naturalmente em todos os seres vivos, as enzimas, especificamente na área de alimentos, auxiliam, por exemplo, no amadurecimento de frutas, amaciamento de carne após o abate de um animal ou na germinação de sementes.

Hoje, a maioria dos processos que utilizam enzimas na indústria de alimentos também pode ser feita quimicamente. Mas, apesar de mais baratos, os processos químicos geram resíduos indesejáveis e consomem muita energia. Seria preferível usar as enzimas, não fosse o alto custo que torna a aplicação comercial proibitiva, quando comparada aos processos químicos.

O processo de homogeneização é bastante comum na engenharia de alimentos. No leite, por exemplo, é usado para quebrar a gordura em partículas menores, fazendo com que ela não se separe em porções, como acontece com o leite cru quando fervido. A HAP utiliza pressões entre 10 e 15 vezes maiores que o processo tradicional. Segundo o orientador da tese, Marcelo Cristianini, o equipamento tem custo viável para a indústria de enzimas. 

A tecnologia foi desenvolvida como um processo alternativo para garantir que o alimento não estrague pela ação de microrganismos, antes de vencer o prazo de validade, de maneira semelhante à pasteurização térmica, ou seja, já eram bem conhecidos os efeitos em microrganismos. “A partir daí, os pesquisadores começaram a pensar o que o processo faria com outras substâncias que existem nos alimentos, como as enzimas”, disse Alline.

De acordo com a autora da tese, as primeiras tentativas foram de tentar inativar enzimas que causam escurecimento de frutas ou separação de fase em sucos. Mas os estudos demonstraram que, em vez disso, o processo era capaz de ativar as enzimas.  Alline e seu orientador decidiram então testar o processo com as enzimas que melhoram os alimentos, especialmente sobre o ponto de vista da indústria.

Foram testadas na pesquisa cinco enzimas de aplicação comercial: alfa amilase e amiloglicosidase (usadas na produção de xarope de milho, pão, e cerveja); beta galactosidase (para produzir leite sem lactose); glicose oxidase (que ajuda a manter a qualidade de alimentos embalados); e protease (usada para maturação de queijos e amaciamento de carnes).

“Fiz soluções de enzimas em sistema tampão, para manter o pH controlado e as submeti ao processo utilizando pressões de até 200 MPa. Depois do armazenamento fizemos várias análises, para avaliar a atividade em diferentes temperaturas e pH, e também estimar se a enzima voltava à configuração original ou não. Os testes foram realizados numa faixa ampla que poderia servir pra diversos usos industriais”, comentou a pesquisadora.

Fonte: http://www.unicamp.br/unicamp/ju/586/tecnologia-acelera-atividade-de-enzimas-na-producao-de-alimentos

                              Lívia de Melo. 

POR QUE ALGUMAS PESSOAS COMEM E NÃO ENGORDAM?

Uma enzima pode ser a explicação do fato de algumas pessoas comerem bem mais do que outras e continuarem magras sem fazerem dieta. A enzima, chamada de MGAT2, determina se a gordura ingerida na alimentação será usada para gerar energia ou se será armazenada em camadas lipoprotéicas (apelido para os famosos pneuzinhos).

GEÓRGIA SILVA GÓIS

Fonte: http://hypescience.com/por-que-algumas-pessoas-comem-e-nao-engordam/

Doença de Pompe

A doença de Pompe é uma doença de depósito lisossômico (DDL) causada pela atividade insuficiente da alfa-glicosidase-ácida. Esta enzima lisossômica é responsável pela degradação do glicogênio intra-lisossômico, que representa apenas uma pequena porcentagem (1-3%) do glicogênio celular total. A deficiência enzimática resulta no acúmulo do glicogênio nos lisossomos dentro dos vários tipos de células e tecidos. Eventualmente, isto leva a disfunções ou danos celulares, particularmente nos tecidos musculares cardíaco, respiratório e esquelético. A apresentação clínica da doença de Pompe é altamente variável; na faixa mais grave do espectro da doença, a morte ocorre dentro do primeiro ano de vida devido à insuficiência cardiorrespiratória em 80% dos bebês (que tipicamente apresentam envolvimento do músculo cardíaco, e também do esquelético). Nos pacientes com início tardio, a fraqueza muscular esquelética e respiratória é progressiva e implacável, levando à dependência de cadeira de rodas e/ou de respirador e, em última instância, à morte entre o início da infância e o meio da vida adulta.

A doença de Pompe também é conhecida como doença de depósito de glicogênio do tipo II, glicogenose do tipo II e deficiência de maltase ácida e é a forma mais grave das 12 doenças de depósito de glicogênio.

A doença de Pompe consiste em um distúrbio autossômico-recessivo de penetração variável. As estimativas atuais colocam a incidência geral da doença em 1 a cada 40.000 nascimentos vivos. A prevalência mundial encontra-se entre 5.000 e 10.000 casos, por extrapolação.

Manifestações clínicas

Historicamente, os pacientes têm sido classificados em vários subtipos diferentes: início clássico infantil, início não-clássico infantil, início infanto-juvenil e início adulto da doença de Pompe. Esta classificação baseia-se na idade do surgimento dos sintomas, na extensão do envolvimento dos órgãos e na taxa de progressão para a morte, mas é arbitrária à medida em que o espectro da doença na verdade representa um contínuo com superposições entre os subtipos. Portanto, a doença pode ser mais bem caracterizada com base na idade do surgimento dos primeiros sintomas (antes ou depois dos 12 meses de vida) e pela presença ou ausência de cardiomiopatia. Isto resulta em duas classificações principais da doença, a saber: infantil ou tardia, respectivamente. Estima-se que aproximadamente um terço dos pacientes com a doença de Pompe apresentem a forma infantil, que é rapidamente fatal enquanto a maior parte dos pacientes apresenta a forma tardia, cujo progresso é mais lento.

Diagnóstico

Devido à raridade da doença, geralmente perde-se tempo precioso entre o início dos sintomas e o diagnóstico da forma infantil da doença de Pompe. Em geral os pacientes com progressão mais lenta da doença são mais difíceis de serem diagnosticados, pois os sintomas se apresentam mais sutis e atenuados. Entre os exames importantes para o diferencial entre a doença de Pompe e outras doenças estão os testes bioquímicos, eletromiografia, raios-X do tórax, ecocardiograma e ECG e o teste isquêmico do antebraço.

Avaliações bioquímicas

O diagnóstico da doença de Pompe é confirmado pela atividade baixa ou ausente da alfa-glicosidase ácida nos fibroblastos da pele cultivados, uma biópsia muscular dos linfócitos purificados. O exame da atividade das enzimas através do fibroblasto da pele cultivado é atualmente o padrão principal mas exige várias semanas, o que se configura como um desafio nos pacientes da forma infantil da doença. O uso de análise não-invasiva baseada na acarbose realizada em amostras secas de sangue encontra-se atualmente em investigação.

Os fenótipos geralmente se relacionam com a quantidade de atividade enzimática residual conforme medida nos fibroblastos de pele cultivados. A maior partes das crianças geralmente apresenta menos de 1% da atividade enzimática normal, enquanto jovens aparentam ter menos de 10% e adultos, menos de 40%. Uma biópsia muscular pode fornecer informações histopatológicas sobre o nível de depósitos de glicogênio, embora deva ser observado que o conteúdo de glicogênio pode variar dependendo do local da biópsia. Como um passo precoce, a creatina quinase (CK) pode ser testada como sendo um marcador bastante sensível (mas não específico) da doença de Pompe. A maior elevação pode ser encontrada nos pacientes da forma infantil (tão alta quanto 2.000 IU/L) enquanto, em alguns casos, os adultos podem apresentar níveis de CK dentro da faixa de referência normal.

Ao contrário de outras doenças de depósito de glicogênio, a doença de Pompe não causa hipoglicemia ou baixa produção de energia.

O diagnóstico pré-natal pode ser exigido no caso de gravidezes subseqüentes em famílias com uma criança afetada ou quando um dos pais tem a forma tardia da doença. O diagnóstico pré-natal pode ser feito com amniocentese ou, mais comumente, pela análise direta de enzimas das células vilosas coriônicas não cultivadas. A análise de DNA pode ser usada como método de apoio.

Fonte: http://www.genzyme.com.br/thera/pompe/br_p_tp_thera-pompe.asp

GEÓRGIA SILVA GÓIS

Mesoterapia, aplicação enzimática.

                  A Intradermoterapia ou mesoterapia, é uma técnica não-cirúrgica, muito pouco invasiva, que consiste em administrar substâncias diretamente no subcutâneo da área a ser tratada, o que torna essa técnica bem mais eficaz, pois não se “perde” princípio ativo para outras áreas do corpo. Pode tratar gordura localizada, flacidez de pele, estrias, celulite e diversos outros problemas, dependendo das substâncias escolhidas. Utiliza-se uma substância específica para cada objetivo de tratamento.
              A mesoterapia mais conhecida e buscada é para tratar gordura localizada, também conhecida como Aplicação de enzimas. Utiliza-se  uma fórmula manipulada cuidadosamente para cada paciente, contendo substância capazes de emulsionar a gordura, facilitando assim seu extravasamento da célula, para que possa ser então mobilizada da região por tratamentos complementares. Para facilitar ainda mais o extravasamento celular das gorduras, podemos ainda enfraquecer a membrana da célula, com a aplicação do Manthus e só então entrar com o procedimento complementar escolhido. Estes procedimentos complementares precisam basicamente oferecer massageamento vigoroso como os da Massagem Modeladora e Endermologia Vibratória, e são essenciais para concluir o trabalho das enzimas, sendo responsáveis por tirar efetivamente da região, a gordura tratada com as enzimas. (Nota: A drenagem linfática é suave e superficial demais e não serve para complementar a aplicação de enzimas de forma realmente eficiente!)

               A aplicação de enzimas é o tipo de procedimento cujo sucesso exige todo um plano de tratamento muito bem calculado e organizado. Não é só aplicar as enzimas e pronto! Precisa dos tratamentos complementares básicos para permitir um resultado, feitos em intervalos adequados, com duração correta e associados ainda a certos cuidados diários com a alimentação e exercitórios físicos, durante todo o tempo de tratamento.  Os resultados podem ser incríveis, muito rápidos e eficientes, mas não existe milagre: o comprometimento e a disciplina do cliente são também fatores determinantes para o sucesso do tratamento.É claro que, para que o cliente cumpra a sua parte, é necessário que ele seja muito bem orientado sobre ela e isso compete ao profissional.

tratamento de estrias

            Os resultados começam a ser vistos em média 20 dias após cada aplicação e progressivamente, até 20 dias após a última sessão. As sessões normalmente são feitas 1 vez por semana e duram em média de 15 a 30 minutos. Como qualquer aplicação no subcutâneo, eventualmente pode pegar algum vasinho e gerar hematomas, que se expostos ao sol,, tornam-se manchas na pele, ou seja, não é indicado tomar sol na área tratada durante o tempo de tratamento e até 20 dias após a última aplicação.

Fonte: http://www.renovitha.com.br/

Cássia Regina

                      

A enzima catalase e o peróxido de hidrogénio celular

A enzima catalase e o peróxido de hidrogénio celular

 

Amanda Benevides
Fonte:http://calhamacodoscuriosos.blogspot.com.br/2013/04/a-enzima-catalase-e-o-peroxido-de.html

Pâncreas - Corpo Humano

É uma glândula mista do nosso corpo, exócrina e endócrina. A parte endócrina é composta pelas Ilhotas de Langerhans.

A porção exócrina apresenta-se como uma glândula acinosa composta, como as parótidas. Há os ductos intercalares que penetram na luz dos ácinos e confluem para os ductos intralobulares e interlobulares.

A porção exócrina do pâncreas produz íons, água, e as enzimas tripsinogênio, quimiotripsinogênio, carboxipolipeptidase, ribonuclease, desosiribonuclease, triacilglicerol lipase, fosfolipase, elastase e amilase.

Este grupo de enzimas digere proteínas, carboidratos e gorduras.

O bicarbonato serve para neutralizar o pH ácido do quimo que chega do estômago para o duodeno.

As enzimas proteolíticas mais importantes são a quimiotripsina, tripsina e carboxipolipeptidase.

A tripsina e a quimiotripsina quebram as proteínas em peptídeos de vários tamanhos mas, é a enzima carboxiplipeptidase que se encarrega de quebrar os peptídeos em aminoácidos.

As enzimas proteolíticas são sintetizadas e secretadas pelo pâncreas inativas. O tripsinogênio é ativado pela enzima enteroquinase e vira tripsina.

A enteroquinase é secretada pela mucosa intestinal quando o quimo entra em contato com a mucosa. O quimiotripsinogênio é ativado pela tripsina e forma a quimiotripsina, a carboxipolipeptidase é ativada de maneira semelhante.

A inativação destas proteínas enzimáticas quando produzidas e armazenadas pelas células é essencial, se não, elas ativadas acabariam digerindo as células pancreáticas.

Esta inativação se dá pela secreção simultânea do fator inibidor da tripsina.

Como é a tripsina que ativa as outra enzimas, o inibidor da tripsina impede a ativação das outras enzimas.

A água e os íons bicarbonato são secretados pelas células epiteliais que compõem os ductos intercalares.

As secreções pancreáticas atingem o duodeno pelo longo ducto pancreático que habitualmente une-se ao ducto hepático antes de desaguar no duodeno.

O controle da secreção pancreática é feito principalmente pelos hormônios secretina e colecistocinina.

Ambos são secretados pelas células enteroendócrinas da mucosa duodenal e jejunal.

A colecistocinina é secretada sempre que o alimento entra no intestino delgado, e a secretina quando alimentos altamente ácidos penetram no intestino.

Quando a secreção da secretina acontece ela estimula o pâncreas a produzir e secretar íons de bicarbonato de sódio, que neutralizam a acidez do quimo que chega do estômago.

Fonte:
http://www.slimsite.hpg.ig.com.br/pancrea.html

Saiba Mais no http://www.grupoescolar.com/pesquisa/pancreas--corpo-humano.html

Jennyffer Sousa