Novas enzimas transformam rejeitos agrícolas em biocombustíveis

As novas enzimas Cellic® CTec2, da Novozymes, permitem à indústria de biocombustíveis produzir etanol celulósico a preço abaixo de US$ 2 por galão nas primeiras usinas com escala comercial, que devem começar a operar em 2011. Este custo equivale ao preço da gasolina e do etanol convencional no mercado norte-americano.

"Trabalhamos nesse projeto nos últimos dez anos e prometemos aos nossos clientes e ao mercado que estaria pronto até 2010", disse Steen Riisgaard, diretor executivo da Novozymes. "Estou muito satisfeito por anunciar que o projeto está pronto. As enzimas estão prontas. Os produtores de biocombustíveis agora têm um componente essencial para transformar rejeitos agrícolas em uma alternativa capaz de competir com a gasolina."
Avanços extraordinários no desenvolvimento de enzimas reduziram o custo da enzima para o etanol celulósico em 80% nos últimos dois anos, e esses custos agora caíram para quase US$ 0,50 por galão de etanol celulósico. A Novozymes alocou recursos sem precedentes para o projeto e recebeu US$ 29,3 milhões em subsídios de desenvolvimento do Departamento de energia dos EUA.
A Novozymes trabalhou em parceira com empresas líderes da indústria de biocombustíveis, como POET, Greenfield Ethanol, Inbicon, Lignol, ICM, M&G, CTC, COFCO, Sinopec e PRAJ, para acelerar o desenvolvimento e a implementação da tecnologia de processo. A Novozymes acredita que, paralelamente a novos ganhos de eficiência nas enzimas, o custo da produção do biocombustível celulósico cairá ainda mais.
"O etanol celulósico será mais barato", diz Steen Riisgaard. "Nossos parceiros acreditam que os custos de produção serão reduzidos para menos de US$ 2 por galão assim que as primeiras usinas com escala comercial se tornarem completamente operacionais, e o custo continuará caindo no futuro."
O etanol celulósico usa enzimas para separar a celulose encontrada na biomassa em açúcares que podem ser fermentados e transformados em etanol. A enzima Cellic CTec2 já provou ser eficaz em diferentes tipos de matérias-primas, como espigas e talos de milho, palha de trigo, bagaço de cana-de-açúcar e cavacos de madeira.
Diversas instalações piloto e de demonstração já estão em operação no mundo inteiro, e instalações com escala comercial estão sendo construídas, devendo entrar em operação em 2011.
Só nos Estados Unidos, a comercialização de biocombustível celulósico deve criar 1,2 milhão novos empregos ecológicos até 2022. O recente apoio do governo Obama reativará os investimentos em novas biorrefinarias em todas as regiões dos EUA. Contudo, ainda será necessário adotar misturas com maior teor de etanol, como o E15, e promover a E85 para atingir as metas definidas pela Norma de Combustíveis Renováveis para o etanol celulósico.

Fonte: http://mundodacana.blogspot.com.br/2010/02/novas-enzimas-transformam-rejeitos.htm

                          Lívia de Melo.

                    

Enzimas de Restrição

     As enzimas de restrição ou também denominadas de endonucleases de restrição, são as ferramentas básicas da engenharia genética, desempenhando função de clivagem (corte) da molécula de DNA em pontos específicos, em reconhecimento a determinadas seqüências de nucleotídeos. 
     Foram inicialmente descobertas em células bacterianas, relacionadas ao mecanismo de defesa contra DNA exógeno, a exemplo parasitose viral, inativando o potencial infeccioso do organismo invasor a partir da fragmentação do material genético do mesmo. 
     Hoje em dia, a biologia molecular utiliza centenas de endonucleases capazes de seccionar o duplo filamento polinucleotídico da molécula de DNA em lugares determinados. Dessa forma, submetidos à técnica de eletroforese, os pedaços secionados pelas enzimas passam por análise comparativa de bandas transversais reveladas em um filme, permitindo, por exemplo, a identificação de pessoas: possíveis suspeitos de um crime ou na determinação da paternidade, tendo o laudo legitimidade relativa de competência jurisdicional. 

Geórgia Silva Góis

Mas afinal qual é a importância das enzimas?

Enzimas são estruturas proteicas ativas, básicas, essenciais à vida. Sem enzimas, a vida como a conhecemos, não seria possível. As enzimas representam a fonte de energia orgânica e a vitalidade bioquímica central de toda a estrutura viva existente, incluindo-se os animais, plantas, algas e microorganismos.

As enzimas são essenciais para a formação estrutural, crescimento, desintoxicação, defesa e mecanismos de cura do organismo vivo. São fundamentais na regulação das atividades bioquímicas do organismo, como a digestão e absorção de alimentos, equilíbrio hormonal, atividade cerebral, humor, sexualidade, circulação sanguínea, respiração, estímulos nervosos, reposição celular, sistema imunológico, mecanismos dos sentidos (paladar, olfato, tato, visão e audição) e outras.

Sem enzimas, nem mesmo se efetiva a função de assimilação e distribuição de vitaminas e sais minerais. A vitalidade e longevidade estão relacionadas às enzimas.

Toda a nossa saúde depende da manutenção de níveis enzimáticos adequados. Por exemplo, são detectadas carências enzimáticas em muitos casos de doenças crônicas, como câncer, reumatismo, artrite reumatóide, alergias e doenças cardiovasculares, entre outras.

As enzimas podem ser divididas em dois grupos, as endógenas e as exógenas. As endógenas são produzidas pelo próprio organismo e as exógenas são obtidas a partir dos alimentos que ingeridos.

As enzimas endógenas se dividem em metabólicas e digestivas:

- As metabólicas estão presentes nas células, no sangue e nos tecidos em geral;

- As digestivas estão presentes no trato digestivo.

Ao nascer, recebemos um potencial enzimático metabólico limitado. É como se o organismo recebesse uma “quota” limitada de enzimas. Até onde se sabe, quanto mais enzimas endógenas o organismo precisa usar, ao longo do tempo, menos capacidade lhe resta para manter os níveis enzimáticos necessários. Ou seja, quanto mais rapidamente usamos essa reserva, mais curta será nossa vida e mais deficiente nossa saúde.

Os níveis enzimáticos nos tecidos corporais são elevados na infância e reduzidos na velhice. Um recém-nascido pode apresentar cerca de cem vezes mais enzimas na corrente sanguínea do que um idoso que se alimentou de cozidos durante toda a sua vida. Por outro lado um idoso apresenta cerca de mil vezes mais radicais livres no seu organismo que o recém-nascido. O enfraquecimento dos níveis de enzimas está ligado ao aumento de radicais livres, associado à carência de minerais.

A redução do potencial enzimático do organismo é causa de doenças degenerativas e envelhecimento precoce.

Os alimentos crus trazem consigo as enzimas necessárias à sua própria digestão. As enzimas digestivas, presentes na saliva (ptialina), no estômago (proteases), nos intestinos (lipases) e as produzidas pelo pâncreas, atuam como reservas ou para complementar o processo digestivo.

Assim, o corpo conta com a presença das enzimas digestivas que já vêm com os alimentos vegetais e crus.

A redução do nosso potencial enzimático é provocada principalmente e em ordem de importância, por:

1. Ingestão de alimentos pobres em enzimas;

2. Estresse;

3. Consumo de álcool, açúcar e outros destruidores de vitaminas e minerais;

4. Uso excessivo de medicamentos e;

5. Poluição ambiental. 

Para a digestão e assimilação da comida cozida, o corpo precisa usar suas próprias enzimas que poderiam estar servindo para atividades mais importantes, como limpar o fígado, proteção contra tumores, e:liminação de radicais livres e toxinas em geral. Tudo isso, porque o cozimento destruiu as enzimas que já estavam contidas nos alimentos quando crus.

Sob estresse, ocorrem importantes perdas minerais, o que enfraquece os níveis de enzimas metabólicas e reduz a capacidade das enzimas digestivas.

O açúcar refinado, além de desativar processos enzimáticos, ainda é um agente desmineralizante, que rouba cálcio, magnésio, ferro e vitaminas do complexo B, e é um agente depressor do sistema imunológico.

O abuso de bebidas alcoólicas reduz as reservas corporais de tiamina (vitamina B1), e de outras vitaminas envolvidas com a estruturação enzimática.

O uso constante de medicamentos, principalmente os antibióticos, enfraquece os mecanismos de defesa do organismo, interfere nos processos de auto-regulação e homeostase, afetando as funções enzimáticas.

A poluição ambiental origina a ingestão de compostos químicos, moléculas agressoras e metais pesados, que intoxicam e alteram as funções celulares, prejudicando também a plena função das enzimas.

Esses fatores associados causam um aumento de radicais livres, devido à incapacidade das enzimas metabólicas de inibir a sua formação (radicais livres). Em quantidades elevadas, esses radicais livres, interferem nas atividades celulares, provocando mutações, erros genéticos, inibição de secreções celulares, entre outros problemas.

Outra conseqüência, menos evidente, mas relevante, da diminuição gradual dos níveis enzimáticos do organismo, é que nos tornamos menos sensíveis aos outros e a nós mesmos, prejudicando nossa qualidade de vida e evolução espiritual. Desperdiçamos demasiada energia nas desarmonias metabólicas e deixamos de usá-la para outras finalidades mais importantes e existenciais.

Fonte:http://www.docelimao.com.br/site/desintoxicante/alimentacao-viva/66-a-boa-digestao-depende-das-enzimas
Amanda Benevides

Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas

Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a atividade catalítica destas enzimas. Ao ligar-se à enzima, o efetor alostérico pode aumentar (efetor positivo) ou diminuir (efetor negativo) a atividade catalítica, através de modificações no sítio catalítico.
Muitas enzimas alostéricas são oligoméricas ( constituídas de múltiplas subunidades) ; geralmente estão localizadas em um ponto de ramificação, ou próximo a ele, em uma via metabólica, influenciando no direcionamento de substratos para uma ou outra via disponível.
A atividade enzimática pode ser alterada pelos efetores por dois caminhos: aumento ou diminuição da V_máx ou aumento ou diminuição da K_m. Muitas enzimas alostéricas respondem a múltiplos efetores que interferem na V_máx e na K_{m. 
Fonte: http://www.ufpe.br/dbioq/portalbq04/adendo_enzimas_alostericas.htm
                                   Daysiany Andrade} 

Estudo sobre o modo de ação da enzimas hidrolítica

Os fungos de decomposição parda são eficientes na degradação dos polissacarídeos da madeira, pois, além das enzimas hidrolíticas, podem gerar, via reação de Fenton, radicais hidroxila que são responsáveis pela rápida despolimerização dos polissacarídeos da parede celular sem a remoção prévia da lignina. O presente trabalho analisou se enzimas hidrolíticas do fungo de decomposição parda Gloeophyllum trabeum e as endoglucanases comerciais do ascomiceto Talaromyces emersonii apresentam efeito sinérgico com celulases comerciais durante a hidrólise enzimática de substratos com teor elevado de lignina. Os substratos em questão corresponderam a bagaço de cana pré-tratado por um processo quimiomecânico que emprega sulfito alcalino. Dois níveis de tratamento foram obtidos a partir de cargas diferenciadas de sulfito de alcalino. A carga mais elevada foi de 10 g de Na2SO3 e 5 g de NaOH para cada 100g de bagaço e gerou um substrato de baixa recalcitrância. O emprego de uma carga de sulfito alcalino diminuída à metade da carga anterior gerou um substrato de elevada recalcitrância. Para viabilizar a execução dos experimentos utilizando pequenas quantidades de enzima, foi desenvolvido um método de hidrólise em pequena escala empregando bagaço de cana pré-tratado com sulfito alcalino como substrato. O método em questão empregou 20 mg de substrato e 1 mL de volume final de reação gerando dados com boa reprodutibilidade e níveis de conversão de celulose e xilana similares aos observados em ensaios tradicionais que empregam 1 g de substrato e 50 mL de meio reacional. O fungo G. trabeum foi cultivado com 7 diferentes fontes de carbono, sendo detectada a atividade de endoglucanase em todos os meios e alcançando níveis mais elevados nos cultivos com carboximetilcelulose, que foi, portanto, utilizado para produção das enzimas de G. trabeum. Um extrato de cultivo de G. trabeum foi parcialmente purificado, gerando um extrato com 2,16 UI de endoglucanases/mL e um teor de proteínas de 1,34 mg/mL. O uso das enzimas de G. trabeum e de T. emersonii em misturas com a Celluclast foi baseado nas cargas de endoglucanases totais, visto que a atividade em papel de filtro não foi detectável nos dois complexos enzimáticos. Para as reações de hidrólise do substrato que apresentava baixa recalcitrância, as conversões máximas de celulose e xilana foram da ordem de 80% após 72h de reação com cargas de endoglucanases de Celluclast de 120 UI/g de substrato. A mistura de enzimas que empregaram metade desta carga de endoglucanase advinda de Celluclast e outra metade de extratos de G. trabeum proporcionaram eficiências de hidrólise similares às obtidas com a mesma carga advinda somente de Celluclast. No caso da suplementação das misturas com endoglucanases de T. emersonii, as eficiências de hidrólise foram menores do que aquelas obtidas somente com Celluclast. As reações de hidrólise do substrato de elevada recalcitrância proporcionaram conversões de celulose e xilana máximas da ordem de 50% quando se empregou Celluclast como fonte de enzimas. A suplementação de parte das endoglucanases desta preparação por endoglucanases provenientes do extrato de G. trabeum ou de T. emersonii não favoreceram a hidrólise dos polissacarídeos presentes no substrato.

        

                       Daysiany Andrade 

Desnaturação!

A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo. Por isso que os médicos preocupam-se antes em baixar a febre do que descobrir a causa, pois a alta temperatura pode destruir enzimas de funções vitais, como as enzimas que auxiliam no processo respiratório (transporte de substância via hemoglobina).

Fonte: http://pt.wikipedia.org/wiki/Desnatura%C3%A7%C3%A3o

GEÓRGIA SILVA GÓIS

Enzimas envolvidas em processos cardíacos

                  As chamadas enzimas cardíacas são também conhecidas por serem marcadores de uma possível necrose miocárdica, são sinalizadores da morte das células do músculo cardáco. Consideradas elementos indispensáveis para o diagnóstico definitivo do infarto do miocárdio, o ataque cardíaco. Costumam ser solicitadas em pacientes cujos sintomas, o ECG ou outro elemento clínico, levantem a suspeita de um infarto do miocárdio. As enzimas devem sempre ser pedidas em ambiente hospitalar, com o paciente internado ou em observação. As dosagens não necessitam de jejum. O infarto pode cursar com um eletrocardiograma normal ou inespecífico( sem alterações sugestivas da doença). Porém, a elevação das enzimas cardíacas é obrigatória para esse diagnóstico. No entanto, como essas enzimas costumam se elevar após algumas horas do início do quadro,os pacientes com dor torácica e eletrocardiograma típicos de infarto do miocárdio devem ser levados imediatamente para alguma terapia objetivando-se abrir a artéria obstruída. As enzimas costumam ser dosadas de forma seriada, ou seja, no momento da internação e dentro de intervalos, estabelecidos de acordo com o quadro clínico do paciente. As enzimas: 

- Creatinofosfoquinase (CPK) fração MB: é a chamada CPK-MB massa.Eleva-se no sangue entre 3 e 6 horas após o começo dos sintomas do infarto, com pico de elevação entre 16 e 24 horas, vindo a normalizar entre 48 e 72 horas. A normalização costuma ser critério para a alta do paciente da UTI. Apresenta sensibilidade diagnóstica( capacidade de identificar o infarto) de 50% em 3 horas após o início dos sintomas e de 80% cerca de 6 horas após. 

- Mioglobina: Enzima cujos valores cujos valores variam com a idade, sexo e 'raça'. É liberada rapidamente pelo miocárdio lesado, começando a se elevar entre 1 e 2 horas após o início dos sintomas, com pico de elevação entre 6 e 9 horas e normalização entre 12 e 24 horas. É excelente para afastar o diagnóstico de infarto do miocárdio. Sua elevação não confirma o diagnóstico de infarto, mas sua normalidade afasta o diagnóstico da doença.

- Troponinas : Estão presentes no sangue sob três formas de apresentação ( a tropinina C, a I e a T) . Se elevam entre 4 e 8 horas após o início dos sintomas, com pico entre 36 e 72 horas e noralização entre 5 e 14 dias. Apresentam a mesma sensibilidade diagnóstica da CK-MB entre 12 e 48 horas após o início dos sintomas do infarto do miocárdio, mas na presença de portadores de doenças que diminuem a especificidade da enzima CPK-MB. 

                           

                Embora consideradas específicas para o miocárdio, resultados falsos positivos das troponinas, ou seja, que não sao causados pelo infarto do miocárdio ou outras doenças que afetem o músculo do coração, foram observadas por causa da presença de fibrina no soro ou por reação cruzada com anticorpos humanos. 

                                                       Cássia Regina.